Odlomak

ENZIMI
STRUKTURA ENZIMA
Enzimi su po svojoj strukturi proteini. Neki enzimi su jednostavni proteini (protein-
enzimi) izgrađeni samo od aminokiselinskih ostataka. Primjer su digestivni enzimi: tripsin,
himotripsin i elastaza. Drugi enzimi predstavljaju složene proteine (proteid-enzime) koji
pored aminokiselinskih ostataka sadrže i neaminokiselinske kofaktore. Tada se kompletan
aktivan enzim naziva holoenzim, a sastavljen je od proteinskog dijela (apoenzim) i kofaktora:
HOLOENZIM = APOENZIM + KOFAKTOR
Sam apoenzim je neaktivna, termolabilna komponenta proteid-enzima. Holoenzim
ispoljava svoju aktivnost samo u prisustvu obje komponente, pri čemu je apoenzim nosilac
specifičnosti enzima prema supstratu, a kofaktor, označen kao koenzim, određuje tip hemijske
reakcije koju enzim katalizuje.
Metalni jon može da služi kao kofaktor za neke enzime. Cink je npr. kofaktor za
karboanhidrazu. Kofaktore, koji su tijesno vezani za enzim, neki autori nazivaju prostetičnim
grupama. Mnogi koenzimski oblici hidrosolubilnih vitamina služe kao kofaktori u enzimski
katalizovanim reakcijama. Razlika između koenzima i prostetičnih grupa nije apsolutna, jer
komponenta koja je koenzim za jedan enzim može da bude prostetična grupa za drugi enzim.
Koenzim se vezuje za apoenzim kovalentnim vezama, ali tu mogu da budu prisutne Van der
Waalsove sile.
Enzimi koji sadrže jedan, ili više atoma nekog metala, kao strukturnu komponentu,
nazivaju se metaloenzimi. Odstranjivanje metala iz molekule metaloenzima uslovljava gubitak
katalitičke aktivnosti tog enzima. Nasuprot tome, neki metali samo aktiviraju enzime, ali nisu
neophodni. Ovakvi metaloenzimski kompleksi imaju labavo vezan atom metala, koji lako
može da se izdvoji dijalizom. Metali mogu da učestvuju u izgradnji aktivnog centra, da
povezuju enzim sa supstratom u toku enzimske reakcije, ili da povezuju enzim sa koenzimom,
što povećava stabilnost proteid enzima.
Molekule svih enzima posjeduju tri nivoa strukturne organizacije proteina, a samo oni
molekuli enzima koji se sastoje od dva ili više peptidnih lanaca (subjedinica) posjeduju i
kvaternernu strukturu.
Primarna struktura je specifična za svaki molekul enzima i predstavlja linearnu
sekvencu aminokiselina povezanih peptidnim vezama između karboksilnih i α-amino grupa.
Svi sintetisani polipeptidni lanci se uvijaju gradeći trodimenzionalnu strukturu sekundarne i
tercijarne organizacije proteina. Sekundarna struktura se odnosi na konformacione promjene
ograničenih dijelova polipeptidnog lanca u vidu α-heliksa, β-nabrane strukture, nepravilnih
namotaja, ili β-usmjerene strukture. Ova struktura nastaje obrazovanjem dopunskih,
uglavnom vodoničnih veza između susjednih aminokiselina.
Kompleksna trodimenzionalna struktura, koju poprima cijeli polipeptidni lanac se
naziva tercijarna struktura. Ova se struktura obrazuje uspostavljanjem hemijskih veza između
udaljenih aminokiselina, a molekul dobija izgled loptaste, globularne formacije. U tome
pomažu određene veze privlačenja: elektrostatičke, Van der Waalsove sile, vodonične veze i
hidrofobne interakcije. Sekvenca aminokiselina u primarnoj strukturi određuje konformaciju
viših nivoa molekulske strukture, koju polipeptidni lanac spontano poprima u toku sinteze.
Zbog toga su sekundarna i tercijarna struktura isto toliko specifične, kao i primarna struktura.

Kvaternerni nivo strukture nastaje udruživanjem manjeg broja subjedinica, nazvanih
protomeri (monomeri) koji se sastoje od jednog polipeptidnog lanca sa karakterističnom
konformacionom strukturom. Na ovakav način nastaje oligomerni (polimerni) molekul
proteina, npr. tetramerna molekula laktat dehidrogenaze. Ukoliko su protomeri identični,
enzim se naziva homopolimer, a ukoliko sadrži različite protomere zove se heteropolimer (ili
hibridni oblik). Enzimi jedino u oligomernom obliku ispoljavaju katalitičku aktivnost,
odnosno, aktivnost enzima se gubi u slučaju razdvajanja subjedinica.
Svako narušavanje strukture enzima dovodi do gubitka aktivnosti, a proces se naziva
denaturacija proteina. Ukoliko proces denaturacije nije otišao suviše daleko, moguće je da
bude reverzibilan, jer molekuli enzima imaju tendenciju da povrate svoju uobičajenu
konformaciju. Za renaturaciju je neophodno da se postignu optimalni uslovi, koji su vezani za
temperaturu, pH, pufer, jonsku jačinu, rastvarač i koncentraciju proteina. Dugotrajna, ali
snažna denaturacija dovodi do trajnog gubitka enzimske aktivnosti, jer enzim prelazi iz
nativnog stanja u koloidni gel, koji ima drukčije fizičke osobine. Pri tom procesu raskidaju se
intramolekulske hemijske veze, pri čemu dolazi do promjene sekundarne i tercijarne strukture.
Denaturacija može da se dogodi usljed povišene temperature, a nastaje trenutno ako je
temeratura viša od 60°C. Mehanička i hemijska energija, oksidaciona i redukciona sredstva,
organski rastvarači i ekstremne vrijednosti pH sredine takođe mogu da dovedu do
denaturacije. Posebnu grupu sredstava za denaturaciju sačinjavaju niskomolekularna
jedinjenja visoke rastvorljivosti, urea i gvanidin, koji kidaju vodonične veze i hidrofobne
interakcije.

No votes yet.
Please wait…

Prijavi se

Detalji dokumenta

Više u Hemija

Više u Skripte

Komentari