Средњошколски
центар
Фоча
Струка
:
Здравство
Занимање
:
Медицинска
сестра
-
техничар
Матурски рад
Тема:
Ензими
Ментор: Kандидат:
Проф Тања Машић
Фоча, 2016 год.
САДРЖАЈ:
1. ЕНЗИМИ
По правилу ензими су бјеланчевине или протеини. Они протеини који испољавају
особине биокатализатора по својој сложености могу бити просте беланчевине (почев од
оних типа пептида), протеини са металним катјоном односно сложене бјеланчевине или
протеини. У овом посљедњем случају један ензим чине двије компоненте — коензим (или
кофермент) и апоензим (или апофермент) који се комбинују у потпуни ензим холоензим
(или холуфермент):
КОЕНЗИМ + АПОЕНЗИМ = ХОЛОЕНЗИМ или
КОФЕРМЕНТ + АПОФЕРМЕНТ = ХОЛОФЕРМЕНТ
Апоензим је права бјеланчевина. Испољава сва она добро позната својства
протеина: термолабилност, колоидну природу, немогућност дијализовања, слабу
дифузију, занемарљиво мали осмотски притисак итд. У склопу ензима носилац је
специфичности према супстрату. Насупрот овоме, коензим је небјеланчевинасте природе
и због тога је по правилу термостабилан, дијализује и овим поступком се може одвојити
од апоензима. Раније се сматрало да од коензима зависи тип реакције коју катализује дати
ензим (холоензим). Данас је познато да један исти коензим (нпр, пиродоксалфосфат) може
комбиновањем са два различита апоензима да катализује двије сасвим различите реакције
— декарбоксилацију и трансаминацију. У првој (у декарбоксилацији) врши се одвајање
карбоксилне групе (— COOH) од супстрата, док се у другој (у трансаминацији) врши
одузимање и пренос амино групе (— NH2) са једног на други супстрат.
Према томе, специфичност не само према супстрату већ и специфичност дјеловања
(тип реакције) зависи од протеинског дијела (апоензима), а не од коензима. У свијетлу
ових најновијих сазнања, значај и улога коензима може се поистовјетити са неком врстом
ефекторне компоненте, која у холоензиму омогућава извођење дате реакције
(декарбоксилацију или трансаминацију). Постоји више група реакција за чије одигравање
је неопходно учешће сложених ензима типа холоензима. Ради се о реакцијама оксидо
редукције, преноса појединих хемијских група, изомеризације, успостављању нових веза
ковалентног типа као што су C— O, C— S, C— N и C— C. Насупрот овим реакцијама,
хидролитичке реакције, као што су оне које се одигравају у дигестивном тракту под
каталитичким деловањем хидролаза не захтијевају учешће сложених холоензима, већ
искључиво простих протеин-ензима.
ЕНЗИМ
ИЗВОР
ФУНКЦИЈА
ТРИПСИН
ГУШТЕРАЧА
РАЗГРАДЊА ПРОТЕИНА
ЕЛАСТАЗА
ГУШТЕРАЧА
РАЗГРАДЊА ПРОТЕИНА
ТРОМБИН
СЕРУМ
ЗГРУШАВАЊЕ КРВИ
ПЛАЗМИН
СЕРУМ
РЕСОРПЦИЈА УГРУШАКА
КАЛИКРЕИН
КРВ
КОНТРОЛА ПРОТОКА
КРВИ
Табела бр. 1
. Функција неких ензима
1.1. НОМЕНКЛАТУРА И КЛАСИФИКАЦИЈА ЕНЗИМА
Данас је познато око 2000 ензима а сматра се да овај број није коначан. Први
изоловани ензими су добијали тривијална имена, најчешће према називу
супстрата
(супстрат је једињење на које ензим дјелује), тако што је на коријен имена супстрата
додаван суфикс -
аза.
На примјер,
уреаза
катализује разлагање урее на CO
2
и NH
3
:
H
2
N-CO-NH
2
+ H
2
O → CO
2
+ 2NH
3
Овај принцип није могао да се примијени у свим случајевима, па су неки ензими
добијали неинформативне и несистематске називе (нпр. пепсин, трипсин). Због тога, као и
због великог броја неоткривених ензима, на препоруку Међународне комисије за ензиме,
прихваћена је систематска номенклатура и класификација. Према новој терминологији
имена ензима се састоје из два дијела: први дио означава име супстрата, а други дио, који
се завршава наставком -аза означава природу реакције која се одвија (нпр. цистин-
редуктаза катализује редукцију цистина до цистеина).
Према усвојеним правилима сви ензими се дијеле на шест основних група и то :
1.
Оксидоредуктазе
– ензими који катализују реакције преноса електрона између
молекула;
2.
Трансферазе
– ензими који катализују реакције преноса одређених функционалних
група (амино, сулфатне, метил групе);
3.
Хидролазе
– ензими који убрзавају хидролитичке реакције у организму;
4.
Лиазе
– ензими који врше отцјепљивање одређених група субстрата
нехидролитичким путем; у току реакције коју контролишу ови ензими, долази до
формирања двоструких веза или, насупрот томе, до њиховог засићивања;
5.
Изомеразе
– ензими који убрзавају реакције изомерације;
6.
Лигазе (синтетазе)
– ензими који катализују сједињавање два молекула, уз
коришћење енергије из ATP-а или неког другог нуклеотид – трифосфата.
