Biohemija (1. deo)

∞

BIOHEMIJA

∞

Aminokiseline:

Aminokiseline su organske kiseline kod kojih je na α-C atomu doslo do
zamene jednog H atoma amino grupom(NH

),a na drugom H atomu do zamene

aromaticnim ,alifaticnim ili heterociklicnim ostatkom R.
     AK su izgradjene od C, H , N, O a neke sadrze i S (cistein i metionin), one su
strukturne jedinice proteina i od njihovih osobina zavise i osobine proteina.
     Najjednostavnija AK je glicin, jer je na mestu ostatka R atom H.
     Izoelektricna tacka (pHI) je ona pH vrednost rastvora na kojoj se AK nalazi
skoro potpuno u dipolarnom obliku (zwitter jonu).
     Zwitter joni ili dipolarni joni AK imaju dvojno naelektrisanje (+ i -).

HEMIJSKE REAKCIJE AK:

AK kao organska jedinjenja sa dve osnovne funkcionalne grupe (COOH I NH

)

mogu stupati u reakciju sa razlicitim jedinjenjima dajuci nove proizvode:
1.AK+alkohol=estar
2.AK+amonijak=amid (reakcija aminacije)
3.AK-CO

=amin (dekarboksilacije)

4.reakcija u kojima istovremeno ucestvuju amino i karboksilna grupa,tj. u
medjusobnim reakcijama AK- karboksilna grupa jedne AK stupa u reakciju sa
amino grupom druge AK pri cemu nastaje peptidna veza.
5.reakcije alkilovanja=betaini
6. ninhidrinska reakcija-krajni proizvod aldehid.

KLASIFIKACIJA AK I NJIHOVA FUNKCIJA:

Alanin, Valin, Leucin, Izoleucin, Prolin, Glicin, Serin, Treonin, Cistein,
Tirozin,Triptofan, Asparaginska kiselina, Glutaminska kiselina, Histidin,
Asparagin, Fenilalanin, Arginin, Lizin, Metionin, Glutamin.

Proteinske AK se najcesce klasifikuju prema:

1.Polarnosti ostatka R
2.Hemijskoj strukturi
3.Biohemijskoj funkciji
4.Degradacionom proizvodu

Podela prema polarnosti ostatka R:

1. AK sa nepolarnim ostatkom R- hidrofobne (alanin, valin, leucin,

izoleucin,prolin, fenilalanin, triptofan, metionin)

2. AK sa polarnim ostatkom R- hidrofilne (glicin, serin, treonin, tirozin,

cistein, glutamin, asparagin)

3. AK sa negativno naelektrisanim ostatkom R (asparaginska i glutaminska

kis)

4. AK sa pozitivno naelektrisanim ostatkom R (lizin, arginin, histidin)

Podela prema hemijskoj strukturi:

1. Alifaticne AK (glicin, alalnin, valin, leucin, izoleucin, serin, treonin, cistein,

metionin, lizin, arginin, asparagin, glutamin, glutaminska kiselina,
asparaginska kiselina)

2. Aromaticne AK (fenilalanin, triptofan, tirozin)
3. Heterociklicne AK (prolin, histidin)

Podela prema biohemijskoj funkciji:

1. Esencijalne (nezamenljive AK)- sintetisu ih biljke ali ne covek i zivotinje

vec se moraju unositi hranom da bi se obezbedio normalan rast i razvice.
(valin, leucin, izoleucin, fenilalanin, metionin, lizin, triptofan, treonin)

2. Uslovno esencijalnei - pored biljaka sintetisu ih i heterotrofni organizmi.

(cistein, tirozin, arginin, histidin)

3. Neesencijalne (zamenljive AK)- sintetisu ih svi organizmi dovoljno (alanin,

glicin, asparagin , glutamin, asparaginska i glutaminska kiselina).

Podela prema degradacionom proizvodu:

1. Glukogene AK- razlazu se do C

- dikarboksilnih kis i piruvata (glutamin

alanin, treonin, valin, asparaganska kiselina, arginin, prolin)

2. Ketogene AK- u biohemijskim procesima se razlazu do ketonskih tela.

(leucin, izoleucin, lizin, tirozin, fenilalanin )

Derivati ak:

Adrenalin-podize krvni pritisak
Noradrenalin-oslobadja se tokom soka i upale.

Vazopresin

- (adiuretin, ADH)- antidiuretski hormon, kontrolise krvni pritisak i

kontrakciju glatkih misica tankog creva.

Bradikinin

- aciklicni nonapeptid, hormon plazme, izaziva dilataciju krvnih

sudova i smanjuje krvni pritisak.
Peptidi sa antibiotskom ulogom:

Gramicidin S

– ciklicni dekapeptid-antibiotik

Tirocidin A

– ciklicni dekapeptid – antibiotik

Valinomicin

- ciklicni dodekapeptid- vezuje K jone- antibiotik.

Somatostatin

- ciklicni peptid – prekursor je hormona hipofize somatotropina

(hormona rasta), povecava kolicinu secera u krvi. Oslobadja se u prednjem
reznju hipofize.

Mnogi otrovi insekata, gmizavaca, vodozemaca su peptidi. Otrovi gljiva

amanitin

faloidin

su ciklicni heptapeptidi.

Proteini:

     Proteini su makromolekuli sastavljeni od 100 do priblizno 1000 AK ostataka.
Nastaju povezivanjem AK ostataka peptidnom vezom.
     Proteios- prvi, primarni, najvazniji. Cesto se upotrebljava i izraz belancevina.
     Kod zivotinja su sastojci koze, misica, tetiva, zivaca, krvi... Nosioci su
osnovnih zivotnih funkcija u celiji. Svi zivotni procesi celije odvijaju se u
strukturama proteina ili uz njihovo ucesce. Oni su katalizatori brojnih
biohemijskih procesa, stabilizuju osmotski pritisak, deluju kao puferi.

Osobine proteina:

  -U zavisnosti od sredine u kojoj se nalaze mogu imati + i – naelektrisane grupe.
  -Sa vodom grade koloidne rastvore.
  -Mogu biti dobro rastvorljivi i ekstremno nerastvorljivi (jaje-nokti).
  -U organizmu prenose male molekule i jone.
  -Vezuju u organizmu strana jedinjenja – antitela.

Strukture proteina -

( Primarna, Sekundarna, Tercijarna i Kvaternerna ) :

Primarna struktura

- jednodimenzionalna struktura, predstavlja prvi stepen u

specificnoj 3D strukturi proteina. Oznacava vrstu i redosled AK, polozaj S-S veza
i udeo pojedinih AK u polipeptidnom lancu.
     Primarna struktura stabilizovana je peptidnim vezama. Konfiguracija i
stabilnost proteina izgradjenog iz vise polipeptidnih lanaca uslovljena je i
sekundarnim vezama.
     Homologni proteini su proteini koji imaju slicne sekvence.
     Prvi peptid kome je odredjena primarna struktura je Insulin, a prvi protein
Ribonukleaza iz pankreasa.

Insulin

- peptidni hormon pankreasa izgradjen od 51 ak. Sastoji se iz dva

peptidna lanca nejednakih duzina (A-21ak, B-30ak), koji su povezani sa dva S-S
mosta (disulfidna).

Sekundarna struktura

– Predstavlja nacin uvijanja polipetdinog lanca u

prostoru. Postoji nekoliko tipova sekundarne strukture:

1. α-heliks,
2. β-plisirana,
3. β-obrt.

α-heliks

je najpoznatiji oblik sekundarne strukture proteina. Ukljucuje

strukture u prostoru samo jednog polipeptidnog lanca. ,,Kicma’’ lanca je
aranzirana u heliks sa 3,6 AK ostataka u svakom navoju. Heliks mogu da
obrazuju L- i D- AK i to samo jedne ili druge. Heliks moze biti orijentisan levo ili
desno. Proteini sa strukturom α-heliksa su rastegljivi.

-plisirana

- (β-nabrana, β-niz, β-ploca, cik-cak)- teza za uocavanje. Obrazuje

se kada se dva ili vise polipeptidna lanca ili segmenta jednog istog lanca povezu
uzduz jedan sa drugim vodonicnim vezama. Polipeptidni lanci u β-ploci leze
jedan pored drugog i mogu biti paralelni i antiparalelni.

-obrt

- (β-zavijutak)- zastupljen je u α-heliksu i β-plisiranoj strukturi, a

karakteristican je po tome sto 4 ak grade β-obrt. U njemu se najcesce nalaze
ostaci glicina, prolina, asparagina i serina.

Omega petlja

- predstavlja kompaktnu strukturu koja sadrzi β-zavijutke i u

kojoj su bocni ostaci AK na takvom rastojanju da mogu medjusobno da
integriraju.

Tercijarna struktura

- (3D struktura) predstavlja visi oblik organizacije

proteina u prostoru u kojoj se nabiraju (uvijaju) segmenti heliksa, β-plisirane
strukture i β-obrta peptidnog lanca u 3D strukturi proteina, stvarajuci globule ili
fibrile.
     Tercijarna struktura predstavlja nacin organizacije sekundarnih struktura i
polozaj bocnih ostataka ak.
     Ova struktura je pored vodonicne stabilizovana i drugim energetski
povoljnijim hemijskim vezama kao sto su: jonske, kovalentne, hidrofobne veze i
disperzne sile.
     Tercijarna struktura je termodinamicki stabilnija od sekundarne.
     Proteini se na osnovu tercijarne strukture mogu podeliti na:

1. Fibrilarne (jednostruke, dvostruke i visestruke)
2. Globularne (elipsoidni i loptasti)

Fibrilarni proteini:

Strukturni proteini (duzina:sirina>10:1). Proteini kose, vune, koze. Nastaju
uplitanjem nekoliko polipeptidnih lanaca jedan oko drugog sekundarnim

Elastin

potporni protein elasticnih tkiva. Proteinska osnova zila, tetiva,

krupnih artetija i vena, daje tkivima elesticnost i otpornost na kidanje.
T

ropomiozin

- elemenat tankih filamenata misica.

Rezervni proteini

- po hemijskom sastavu su fosfoproteini. Tu spadaju

kazein(mleko) i ovovitelin (zumance jajeta).

Ovovitelin

- rezervni protein zumanceta, sluzi kao hrana embrionu.

Kazein

- rezervni protein mleka. Izgradjen je iz 4 fosfoproteina u obliku

kazeinskih micela, α, β, γ i k kazein.

Transportni proteini

- hemoglobin, mioglobin, serumalbumini.

Hemoglobin

- obojeno jedinjenje, izgradjeno od 574 AK ostatka. U krvi

zivotinja nalazi se kao 34% rastvor u eritrocitima. Sastoji se iz proteinske
komponente globina i proteinske grupe hema. Hem je tetrapirolski helat
gvozdja.

Tetrapiroli ili porfirini

su izgradjeni od 4 pirolova prstena.

Osnovna funfcija Hb je reverzno vezivanje O

sa ciljem da se omoguci njegov

prelaz u krv. Svaki hem moze da veze po 1 molekul O

Mioglobin

- crveni protein misica koji vezuje O

Serumalbumin

- proteini krvne plazme, limfe, likvora. Sluze i za

osmoregulaciju krvi.

Kontraktilni proteini

- tu spadaju