ПОЉОПРИВРЕДНА И МЕДИЦИНСКА ШКОЛА
БИЈЕЉИНА
МАТУРСКИ РАД
ОДРЕЂИВАЊЕ ЕНЗИМА У КРВИ И У УРИНУ
Ментор: Ученик:
Проф. Нада Марић Гордана Секулић
Бијељина, мај 2015.
4
1. ПРИРОДА ЕНЗИМА
Ензими или ферменти су биолошки катализатори (краће биокатализатори) који
дјелујући у ћелијској или екстраћелијској средини олакшавају ток и настанак веилког
броја биохемијских реакција. Практично, без присуства ензима не би било могуће
претварање органских материја у енергију, нити одвијање осталих видова метаболичке
активности. Из овога произлази да би живот како најпростијих, једноћелијских, тако и
оних најсавршенијих организама био немогућ. За разлику од неорганских катализатора,
ензими се одликују зназно већом каталитичком моћи и високом специфичношћу.
Према свом хемијском саставу ензими су бјеланчевине или протеини. Они
протеини који испољавају особине биокатализатора по својој сложености могу бити
просте бјеланчевине (почев од оних типа пептида), протеини са металним катјоном
односно сложене бјеланчевине или протеини. У овом посљедњем случају један ензим
чине двије компоненте — коензим (или кофермент) и апоензим (или апофермент) који се
комбинују у потпуни ензим холоензим (или холуфермент):
КОЕНЗИМ + АПОЕНЗИМ = ХОЛОЕНЗИМ или
КОФЕРМЕНТ + АПОФЕРМЕНТ = ХОЛОФЕРМЕНТ
Апоензим је права бјеланчевина. Испољава сва она добро позната својства
протеина: термолабилност, колоидну природу, немогућност дијализовања, слабу
дифузију, занемарљиво мали осмотски притисак итд. У склопу ензима носилац је
специфичности према супстрату. Насупрот овоме, коензим је небјеланчевинасте природе
и због тога је по правилу термостабилан, дијализује и овим поступком се може одвојити
од апоензима. Раније се сматрало да од коензима зависи тип реакције коју катализује дати
ензим (холоензим). Данас је познато да један исти коензим (нпр, пиродоксалфосфат) може
комбиновањем са два различита апоензима да катализује двије сасвим различите реакције
— декарбоксилацију и трансаминацију. У првој (у декарбоксилацији) врши се одвајање
карбоксилне групе (— COOH) од супстрата, док се у другој (у трансаминацији) врши
одузимање и пријенос амино групе (— NH
2
) са једног на други супстрат.
5
Према томе, специфичност не само према супстрату већ и специфичност дјеловања
(тип реакције) зависи од протеинског дијела (апоензима), а не од коензима. У свјетлу ових
најновијих сазнања, значај и улога коензима може се поистовјетити са неком врстом
ефекторне компоненте, која у холоензиму омогућава извођење дате реакције
(декарбоксилацију или трансаминацију). Постоји више група реакција за чије одигравање
је неопходно учешће сложених ензима типа холоензима. Ради се о реакцијама оксидо
редукције, пријеноса појединих хемијских група, изомеризације, успостављању нових веза
ковалентног типа као што су C—О, C—S, C—N и C—C. Насупрот овим реакцијама,
хидролитичке реакције, као што су оне које се одигравају у дигестивном тракту под
каталитичким деловањем хидролаза не захтијевају учешће сложених холоензима, већ
искључиво простих протеин-ензима.
1.1. Номенклатура и класификација ензима
Данас је познато око двије хиљаде ензима а сматра се да овај број није коначан.
Први изоловани ензими су добијали тривијална имена, најчешће према називу супстрата,
тако што је на коријен имена супстрата додаван суфикс –аза. На примјер, уреаза која
катализује разлагање урее на угљен диоксид и амонијак. Овај принцип се није могао
примијенити у свим случајевима, па су неки ензими добијали несистематске називе
(пепсин, трипсин). Због великог броја новооткривених ензима, на препоруку Међународне
комисије за ензиме, прихваћена је систематска номенклатура и класификација. Шифра
ензиме, то јест број ензима, састоји се из четири дијела (броја) одвојена тачкама. Бројеви
(дијелови шифре) комбинују се по специјалним принципима.
Према приједлогу ове Комисије, сви ензими се дијеле на шест група:
Оксидоредуктазе – ензими који катализују реакције пријеноса електрона између
молекула;
Трансферазе – ензими који катализују реакције пријеноса одређених
функционалних група (амино, сулфатне, метил групе);
Хидролазе – ензими који убрзавају хидролитичке реакције у организму;
7
ензимске реакције је предложен једноставан механизам, познат као модел
Михаелис
Ментена
, у облику:
S
+
E
k
−
1
←
k
1
→
ES k
2
→
P
+
E
По предложеном моделу ензим гради са супстратом комплекс ензим-супстрат ЕС у
повратној реакцији, а затим у неповратној реакцији из комплекса ЕС настају производ и
слободни ензим. Једначина је позната у литератури као
Михаелис-Ментенов
кинетички
модел за одвијање ензимских реакција.
v
=
v
m
S
K
m
+
S
Слика 1. Механизам дејства ензима
