[Type the document title]
од апоензима. Раније се сматрало да од коензима зависи тип реакције коју катализује дати
ензим (холоензим). Данас је познато да један исти коензим (нпр, пиродоксалфосфат) може
комбиновањем са два различита апоензима да катализује двије сасвим различите реакције
— декарбоксилацију и трансаминацију. У првој (у декарбоксилацији) врши се одвајање
карбоксилне групе (— COOH) од супстрата, док се у другој (у трансаминацији) врши
одузимање и пренос амино групе (— NH
2
) са једног на други супстрат.
Према томе, специфичност не само према супстрату већ и специфичност дјеловања
(тип реакције) зависи од протеинског дијела (апоензима), а не од коензима. У свијетлу
ових најновијих сазнања, значај и улога коензима може се поистовјетити са неком врстом
ефекторне компоненте, која у холоензиму омогућава извођење дате реакције
(декарбоксилацију или трансаминацију). Постоји више група реакција за чије одигравање
је неопходно учешће сложених ензима типа холоензима. Ради се о реакцијама оксидо
редукције, преноса појединих хемијских група, изомеризације, успостављању нових веза
ковалентног типа као што су C— O, C— S, C— N и C— C. Насупрот овим реакцијама,
хидролитичке реакције, као што су оне које се одигравају у дигестивном тракту под
каталитичким деловањем хидролаза не захтијевају учешће сложених холоензима, већ
искључиво простих протеин-ензима.
1
ЕНЗИМ
ИЗВОР
ФУНКЦИЈА
ТРИПСИН
ГУШТЕРАЧА
РАЗГРАДЊА ПРОТЕИНА
ЕЛАСТАЗА
ГУШТЕРАЧА
РАЗГРАДЊА ПРОТЕИНА
ТРОМБИН
СЕРУМ
ЗГРУШАВАЊЕ КРВИ
ПЛАЗМИН
СЕРУМ
РЕСОРПЦИЈА УГРУШАКА
КАЛИКРЕИН
КРВ
КОНТРОЛА ПРОТОКА КРВИ
Табела бр. 1
. Функција неких ензима
1.1. ИСТОРИЈСКИ РАЗВОЈ ЕНЗИМОЛОГИЈЕ
Иако је примјена ензима била од давнина позната (сирење млијека, алкохолно
врење, примјена квасца,...) до открића ензима и научног проучавања њиховог
каталитичког дјеловања дошло је много касније.
Сматра се да 1760. године када су почела проучавања дејства ензима у дигестивном
тракту, обиљежава почетак ензимологије.
Први научник, који уводи појам фермент је Louis Pasteur (Луис Пастер) и то
1860.године.
Прву подјелу ензима на организоване и неорганизоване ферменте је увео Leibeg. Та
подјела изазива пометњу што је приморало 1878. године Kухнeaда уведе термин ``ензим``.
Прекретницу у овој области чине истраживања браће Bucher 1897. године, који из ћелија
квасца изолују активан агенс, који називају ``ензим-зимаза``.
Истраживања у области ензима се интезивирају па 1926. год. први пут је изолован
ензим у кристалном стању (Ј.В. Sumner) док до 1935. год. Northrop изолује још пепсин,
трипсин, химотрипсин и утврђује њихову протеинску природу. Касније су давана имена
1
Анђић Ј., Основи медицинске биохемије. Медицинска књига Београд – Загреб, 1988.
[Type the document title]
ензимима или према супстрату (као на пример: малтаза, глутаминаза), или према врсти
реакције коју катализује (оксидаза, пептидаза), и сва имена су се завршавала наставком
АЗА
.
2
1.2. НОМЕНКЛАТУРА И КЛАСИФИКАЦИЈА ЕНЗИМА
Данас је познато око 2000 ензима а сматра се да овај број није коначан. Први
изоловани ензими су добијали тривијална имена, најчешће према називу
супстрата
(супстрат је једињење на које ензим дјелује), тако што је на коријен имена супстрата
додаван суфикс -
аза.
На примјер,
уреаза
катализује разлагање урее на CO
2
и NH
3
:
H
2
N-CO-NH
2
+ H
2
O → CO
2
+ 2NH
3
Овај принцип није могао да се примијени у свим случајевима, па су неки ензими
добијали неинформативне и несистематске називе (нпр. пепсин, трипсин). Због тога, као и
због великог броја неоткривених ензима, на препоруку Међународне комисије за ензиме,
прихваћена је систематска номенклатура и класификација. Према новој терминологији
имена ензима се састоје из два дијела: први дио означава име супстрата, а други дио, који
се завршава наставком -аза означава природу реакције која се одвија (нпр. цистин-
редуктаза катализује редукцију цистина до цистеина).
3
Према усвојеним правилима сви ензими се дијеле на шест основних група и то :
1.
Оксидоредуктазе
– ензими који катализују реакције преноса електрона између
молекула;
2.
Трансферазе
– ензими који катализују реакције преноса одређених функционалних
група (амино, сулфатне, метил групе);
3.
Хидролазе
– ензими који убрзавају хидролитичке реакције у организму;
4.
Лиазе
– ензими који врше отцјепљивање одређених група субстрата
нехидролитичким путем; у току реакције коју контролишу ови ензими, долази до
формирања двоструких веза или, насупрот томе, до њиховог засићивања;
5.
Изомеразе
– ензими који убрзавају реакције изомерације;
6.
Лигазе (синтетазе)
– ензими који катализују сједињавање два молекула, уз
коришћење енергије из ATP-а или неког другог нуклеотид – трифосфата.
Свака ова група дијели се у погрупе, зависно од природе супстрата (нпр. да ли
долази до хидролизе естарске или пептидне везе), а ове на подподгрупе, које ближе
означавају природу супстрата ( нпр. дипептид, полипептид). Зато данас у научној
литератури сваки ензим има своју шифру која се састоји од 4 броја, нпр. 3.4.3.1.глицил-
глицин хидролаза (први број 3. значи да ензим катализује реакције хидролизе; други број
2
Михаиловић М. Биохемија. ТМФ Београд, 1985.
3
Петровић J., Велимировић С. ХЕМИЈА за IV разре’ гимназије. Звод за уџбенике и наставна средства,
Београд, 2000.
[Type the document title]
контракција, реполаризација ћелијске мембране, секрецију жлијезда итд. Према томе, без
наведене активности у митохондријама живот једног организма био би незамислив.
Дужина митохондрија се процењује на 3-4 μm. У структури ове органеле разликује
се спољашња и унутрашња мембрана, које су састављене из слојева протеина и липидних
молекула. Унутрашња мембрана је наборана са наглашеним наборима и дупликатурама у
којима је смештен матрикс. Ензими типа оксидоредуктаза и компоненте тзв.
респираторног ланца налазе се управо у склопу унутрашње мембране митохондрија, док
се ензими циклуса трикарбонских киселина налазе у самој течности матрикса.
Слика бр.1.
Митохондрије
ЛИЗОЗОМИ
То су органеле по величини сличне митохондријама. Значајне су због присуства
обиља дигестивних ензима који омогућавају интраћелијско разлагање протеина, масти,
нуклеинских киселина и других макромолекула у мање молекуле који ће се потом
укључити у метаболичке процесе митохондрија. До сада је доказано више лизозомалних
ензима. Оштећењем лизозомске мембране долази до наглог ослобађања бројних
хидролитичких ензима, који доводе до дигестије (сваривања) ћелијских структура и лизе
ћелије. Познато је више ефикасних чинилаца који могу да убрзају оштећење
липопротеинске структуре лизозома и ослобађање њихових ензима. То су прије свега
осмотски фактори (хипотонична средина), затим физички фактори типа звучних
осцилација, замрзавање и отапање, биохемијски чиниоци типа ензима фосфатидаза или
протеиназа, значајни пад pH (изразито кисела средина), разни раствори и детерџенти.
РИБОЗОМИ
Ова врста органела је у непосредној вези са унутрашњим мембранским системом
бројних каналића, познатог под именом - ендоплазматски ретикулум. Рибозоми су веома
богати у РНК (рибонуклеинске киселине) и заједно са ендоплазматским ретикулумом
представљају мјесто гдје се врши синтеза протеина. Обилују специфичним ензимима.
ГОЛЏИЈЕВ АПАРАТ
